Qualità del prosciutto: il ruolo della tirosina

Oggi approfondiamo un tema un po’ tecnico, ma che ha dei risvolti pratici che si possono sperimentare ogni giorno: vi è mai capitato di tagliare il prosciutto e di osservare delle specie di granellini bianchi? Ecco che in questo articolo il nostro esperto, dott. Comi, ci spiega il perché.

La qualità del prosciutto crudo viene ottenuta dal controllo di parametri chimici, quali la concentrazione del sale (NaCl), l’umidità e l’indice di proteolisi. La proteolisi influenza la digeribilità, la consistenza, il colore, la patina bianca, che spesso si osserva superficialmente e la precipitazione dei cristalli di tirosina. Spesso accade, infatti, che tagliando un prosciutto crudo, ben stagionato, si osservano delle formazioni biancastre, di aspetto gessoso, composte da aminoacidi, derivanti dalla proteolisi indotta da proteasi della carne. In particolare sono costituiti da tirosina e in concentrazione minore da fenilalanina e da altri aminoacidi. L’origine è ancora controversa e a tuttora si fanno delle ipotesi. La tabella 1 ne riporta le principali e le più attendibili. La proteolisi enzimatica-tessutale sembra la più attendibile. Infatti gli enzimi della carne, le catepsine, agiscono sulle proteine muscolari denaturate e liberano peptidi e aminoacidi, tra cui la tirosina e la fenilalanina. Queste, a causa della bassa solubilità in acqua e del pH (grado di acidità) e dell’Aw* del prosciutto precipitano e cristallizzando, producono i ben noti “cristalli di tirosina”. L’ipotesi della produzione di tirosina, basata su attività batterica (attività proteolitica o di sintesi), pur essendo suffragata da prove è poco attendibile. Infatti l’attività batterica nel prosciutto crudo è solo superficiale, perché nel muscolo troviamo pochi batteri e con metabolismo limitato a causa del sale. In altre parole la concentrazione di tirosina nei granuli non può essere giustificata solo dall’attività batterica.Il taglio del prosciutto crudo

La produzione di tirosina deriva pertanto principalmente dall’attività delle catepsine. Queste fin dall’inizio della stagionatura degradano le proteine e liberano inizialmente peptidi (catene di aminoacidi). Successivamente i peptidi sono degradati ad aminoacidi, che a seconda del loro grado di solubilità precipitano formando i granuli. Le stesse patine bianche, che talvolta sono presenti sul taglio dei prosciutti, non sono costituiti dal sale, che affiora bensì da aminoacidi. La presenza di granuli viene spesso considerata un difetto. Il prosciutto, che ne deriva, ha una consistenza minore rispetto a quello che ne è priva: sembra più molle. Inoltre la quantità di frammenti azotati liberi (Aminoacidi) può conferire sentori amari e metallici compromettendo i tratti organolettici tipici del prosciutto. In ogni caso, a mio avviso, se si esclude la sensazione di masticare il “gesso” il prodotto ha un alto indice di proteolisi e di conseguenza è più digeribile, perché contiene molti aminoacidi liberi prontamente digeribili dal nostro organismo.

Tabella 1: Ipotesi sulla formazione dei cristalli di tirosina
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a)     proteolisi enzimatica-tessutale

b)    proteolisi enzimatico microbico

c)     sintesi aminoacidica microbica
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GLOSSARIO

*Aw: Activity water: Acqua libera, utilizzata da batteri o enzimi per poter svolgere le loro funzioni. Più è bassa (causa aggiunta sale o molecole che legano l’acqua) meno gli enzimi e i batteri sono attivi.

Indice di proteolisi: rapporto azoto solubile/azoto totale (es. azoto solubile – Aminoacidi/ azoto totale – proteine + Aminoacidi).

Precipitazione dei cristalli di tirosina: l’aminoacido tirosina è poco solubile in acqua, per cui si accumula formando cristalli o granuli. Es. se in un bicchiere con acqua aggiungessimo della sabbia questa non si scioglierebbe, ma precipiterebbe sul fondo, la stessa cosa capita se dovessimo aggiungere tirosina all’acqua.

Proteasi della carne (catepsine): sono enzimi che degradano le proteine (catene di aminoacidi) e liberano aminoacidi singoli o peptidi (piccole catene di aminoacidi)

Fenilalanina: aminoacido che è presente nelle proteine.

Peptidi: catene di aminoacidi (da 2 a 12 e più aminoacidi).

Catepsine: proteasi della carne che degradano le proteine e le trasformano in peptidi e singoli aminoacidi. Tagliano le proteine (catene di Aminoacidi) e liberano peptidi e singoli aminoacidi.

Prof. Giuseppe Comi
Ordinario di Microbiologia degli Alimenti
Dipartimento di Scienze degli Alimenti
Università degli Studi di Udine
giuseppe.comi@uniud.it

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